ACE2也称为ACEH，称为血管紧张素转化酶2。该基因编码的蛋白属于二肽基羧基二肽酶的血管紧张素转换酶家族，与人血管紧张素转换酶1具有相当大的同源性。这种分泌的蛋白质催化血管紧张素I分裂成血管紧张素1-9，及血管紧张素II分裂成血管舒张剂血管紧张素1-7。ACE2与Ang II型1型和2型受体有很强的亲和力，调节血压、体液平衡、炎症、细胞增殖、肥大和纤维化。同时该基因的器官和细胞的特异性表达提示其可能在调节心血管和肾脏功能以及生育方面发挥作用。此外，该基因编码蛋白是SARS和HCoV-NL63人类冠状病毒S糖蛋白的功能受体。
SARS病毒和新冠病毒的S基因差异很大，其中与ACE2蛋白互作的5个关键氨基酸，有 4个已经发生变异。但是，一个惊人的发现是，即便这样新冠病毒居然整体上非常完美的维持了SARS病毒S-蛋白与ACE2蛋白互作的结构构象。这一结果说明武汉冠状病毒是通过S-蛋白与人ACE2互作的分子机制，来感染人的呼吸道上皮细胞。
被SARS病毒轻易攻击的是ACE2蛋白，它在结肠（colon）、小肠（small intestine）、十二指肠（duodenum）、胆囊（gall bladder）、心脏（heart）、肾脏（kidney）以及睾丸（testis）等均有很高的表达。
早期研究观察到 ACE2 主要在心脏、肾脏和睾丸中定位，在其他多种组织中低水平表达，尤其是结肠和肺，而后来的研究也表明 ACE2 在肝脏和肠等其他器官中也具有重要作用。
ACE2 通常定位于上皮细胞的腔面，这与 ACE 相反，ACE 似乎均匀分布在极化细胞的顶膜和基底外侧膜之间。
而当 SARS 冠状病毒通过表达 ACE2 的细胞腔面进行感染时，其感染效力提高 10 倍。
ACE 和 ACE2 都属于金属蛋白酶的 M2 家族，其活性位点域暴露于细胞外表面，促进循环肽的代谢。
ACE 和 ACE2 都通过利用锌催化反应，锌与活性位点内保守的组氨酸配位，促进水分子对底物羰基键的亲核攻击，形成非共价结合的中间体。
